POLIETILENO TEREFTALATO
Revelan los obstáculos moleculares que impiden reciclar completamente las botellas de plástico
Una investigación liderada por el CSIC identifica los factores que dificultan la reutilización integral del PET. El trabajo analiza cómo determinadas propiedades estructurales del material reducen la eficacia de las enzimas encargadas de descomponerlo, un hallazgo clave para avanzar hacia una economía circular más eficiente.
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Investigadoras e investigadores del Instituto de Ciencias del Mar (ICM-CSIC) y del Instituto de Química Avanzada de Cataluña (IQAC-CSIC) han identificado los mecanismos moleculares que bloquean la degradación enzimática del polietileno tereftalato (PET), uno de los plásticos más fabricados del mundo, cuando este se encuentra en su forma cristalina.
El trabajo, publicado en la revista The Journal of Physical Chemistry Letters, detalla por qué incluso las enzimas más avanzadas tienen dificultades para cortar completamente los plásticos de las botellas de agua o las fibras de poliéster.
Según el estudio, el problema radica en la cantidad ingente de energía necesaria para que la enzima encaje con las cadenas de polímero cuando éstas están extremadamente ordenadas y compactas, lo que pone de manifiesto la necesidad de diseñar nuevas herramientas biotecnológicas para un reciclaje circular y más sostenible, reduciendo la dependencia de los recursos fósiles.
El PET es uno de los plásticos más fabricados en el mundo, presente en millones de toneladas de residuos que terminan en vertederos o en el océano. Aunque la ciencia lleva dos décadas perfeccionando enzimas llamadas PETasas para descomponer este material en sus componentes originales, la mayoría sólo funcionan de forma eficiente sobre el PET 'amorfo', la porción más blanda y desordenada, que se somete más directa a la degradación enzimática.
Sin embargo, los productos comerciales suelen contener un alto grado de cristalinidad, con las moléculas muy ordenadas, lo que permite realizar un plástico más resistente pero que se convierte en un problema para la degradación biológica. Hasta ahora, no se comprendía con exactitud qué ocurría a escala atómica cuando una enzima intentaba 'morder' estas estructuras rígidas.
Barreras infranqueables
Para la elaboración del trabajo, el equipo científico ha combinado el análisis de datos experimentales sobre la forma de las cadenas de plástico con simulaciones computacionales de alta precisión. Estas simulaciones han permitido observar cómo el enzima se une a pequeños fragmentos de plástico y medir el esfuerzo energético de este proceso.
"Nuestros resultados demuestran que, aunque la enzima es teóricamente capaz de alcanzar la posición correcta para realizar el corte químico tanto en el plástico blando como en el cristalino, el coste energético para lograrlo en este último es prohibitivo", explica el investigador del ICM y del IQAC Francesco Colizzi, autor responsable del trabajo.
El estudio detalla que, para el PET cristalino, no sólo se necesita mucha más energía para que la cadena encaje en el centro activo de la enzima, sino que además se requiere un esfuerzo adicional para separar las cadenas de plástico entre sí. En la estructura cristalina, las cadenas están tan fuertemente empaquetadas que la enzima simplemente no tiene la fuerza mecánica necesaria para aislarlas y procesarlas.
"Es como intentar desatar un nudo que está demasiado apretado; aunque sepas por dónde pasa la cuerda, no puedes ni empezar a moverla", añade Colizzi.
Rediseño para un futuro sostenible
Este avance no sólo describe un problema, sino que señala una solución. Al comprender que la limitación es estructural y energética, el equipo científico puede ahora centrarse en modificar la arquitectura de las enzimas existentes.
En este sentido, la investigación señala que las PETasas que usamos hoy tienen limitaciones de diseño que podrían corregirse mediante ingeniería de proteínas para que sean capaces de lidiar con la rigidez del PET comercial sin necesidad de pretratamientos químicos o térmicos costosos y contaminantes.
Ania Di Pede-Mattatelli, investigadora del ICM-CSIC y primera autora del estudio, destaca la relevancia social de estos datos: "Este conocimiento es fundamental si queremos que el reciclaje enzimático pase del laboratorio a la industria a gran escala. Si logramos diseñar enzimas que superen estas barreras de energía, estaremos mucho más cerca de una verdadera economía circular donde las botellas viejas puedan transformarse en botellas nuevas de la misma calidad, una y otra vez".
El equipo científico subraya también que la colaboración internacional es clave para este siguiente paso. Actualmente, trabajan con socios de otros países para aplicar estos modelos computacionales en el desarrollo de variantes enzimáticas más potentes.
El objetivo final es crear un catálogo de biocatalizadores optimizados para diferentes tipos de residuos plásticos, minimizando la huella de carbono del proceso de reciclaje y ofreciendo una alternativa viable a la producción de plástico virgen derivado del petróleo.
Con todo, el estudio supone un cambio de paradigma al pasar de la observación de "qué enzimas funcionan" a la comprensión de "por qué no funcionan sobre ciertos materiales". Con este mapa de obstáculos moleculares en la mano, la biotecnología tiene ahora una hoja de ruta clara para atacar el que es uno de los mayores desafíos medioambientales del siglo XXI.
Referencia:
Di Pede-Mattatelli, A., Maria-Solano, M. A., Haisha, O., & Colizzi, F. (2026). "Why Do PETases Struggle with Crystalline PET? Catalytic Ensemble Sampling Reveals Molecular Bottlenecks". The Journal of Physical Chemistry Letters.
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