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Nobel de Química para los científicos que retratan las moléculas de la vida

Nobel de Química para los científicos que retratan las moléculas de la vida

Los científicos Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson son los ganadores del Premio Nobel de Química 2017 por el desarrollo de la criomicroscopía electrónica, que permite visualizar y estudiar biomoléculas en alta resolución. Se trata de un avance trascendental en bioquímica, que ayudará a comprender mejor la química de los seres vivos y desarrollar nuevos fármacos.

Nobel de Quimica para los cientificos que retratan las moleculas de la vida

Sinc Nobel de Quimica para los cientificos que retratan las moleculas de la vida

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Pronto se podrán obtener imágenes detalladas de las complejas maquinarias de la vida en resolución atómica gracias a los ganadores del Premio Nobel de Química de este año: Jacques Dubochet, de la Universidad de Lausana (Suiza); Joachim Frank, de la Universidad de Columbia (EE UU), y Richard Henderson del MRC Laboratory of Molecular Biology de Cambridge (Reino Unido).

La Academia Sueca de las Ciencias se lo ha otorgado hoy "por el desarrollo de la criomicroscopía electrónica, que permite determinar en alta resolución las estructuras de biomoléculas en solución". Este método, que simplifica y mejora la obtención de imágenes de moléculas de la vida, ha llevado a la bioquímica a una nueva era.

Las imágenes son claves para entender los procesos. Los descubrimientos científicos a menudo se basan en la visualización exitosa de objetos invisibles al ojo humano. Sin embargo, hasta ahora los mapas bioquímicos se han llenado de espacio en blanco porque la tecnología disponible ha tenido dificultades para generar imágenes de gran parte de la maquinaria molecular de la vida.

Pero ahora la llamada criomicroscopia electrónica lo cambia todo. Los científicos pueden congelar las biomoléculas en pleno movimiento y visualizar procesos que nunca antes habían visto, lo que es decisivo tanto para la comprensión básica de la química de la vida como para el desarrollo de productos farmacéuticos.

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Ejemplos de estructuras atómicas de biomoléculas conseguidas con criomicroscopia electrónica : a) proteína que controla los ritmos circadianos, b) sensor auditivo y c) virus del Zika. / NobelPrize

Durante mucho tiempo se creyó que los microscopios de electrones eran adecuados solo para la obtención de imágenes de materia muerta, porque el poderoso haz de electrones destruye el material biológico. Pero en 1990, el escocés Richard Henderson (Edimburgo, 1945) logró por fin utilizar un microscopio electrónico para generar una imagen tridimensional de una proteína a resolución atómica. Este avance demostró el potencial de la técnica.

Por su parte, el químico alemán Joachim Frank (Siegen, 1940) hizo que esta tecnología fuera aplicable en general. Entre 1975 y 1986 desarrolló un método de procesamiento de imágenes en el que las imágenes bidimensionales difusas del microscopio electrónico se analizan y se fusionan para revelar una estructura tridimensional definida.

Y la aportación del suizo Jacques Dubochet (Aigle, 1942) fue el uso del agua en la microscopía electrónica. El agua líquida se evapora en el vacío del microscopio electrónico, lo que hace que las biomoléculas se derrumben. Sin embargo, a principios de los años ochenta, Dubochet consiguió vitrificar el agua: enfrió el agua con tanta rapidez que se solidificó en su forma líquida alrededor de una muestra biológica, permitiendo que las biomoléculas conservasen su forma natural incluso en el vacío.

Después de estos descubrimientos, todas las piezas del microscopio electrónico han sido optimizados. La resolución atómica deseada se alcanzó en 2013, y los investigadores ahora pueden producir de forma rutinaria estructuras tridimensionales de biomoléculas. En los últimos años, la literatura científica se ha llenado de imágenes de todo tipo, desde proteínas que causan resistencia a los antibióticos, hasta la superficie del virus Zika. La bioquímica se enfrenta ahora a un desarrollo explosivo y está preparada para un futuro emocionante.

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Evolución de la resolución de una biomolécula desde 2013 a la actualidad. / Martin Högbom/The Royal Swedish Academy of Sciences

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